近日，來自Hedelberg大學(xué)分子生物學(xué)實(shí)驗(yàn)中心的研究者揭示了損傷的蛋白質(zhì)如何在細(xì)胞內(nèi)部進(jìn)行降解，這項(xiàng)研究工作重點(diǎn)研究了特殊的蛋白酶的功能，相關(guān)研究成果刊登在了近日的雜志Molecular Cell上。
當(dāng)研究者開始對這些特殊蛋白酶進(jìn)行研究時，他們先通過計算的途徑對其進(jìn)行預(yù)測，預(yù)測揭示出這些蛋白酶可以被激活。然而研究者仍然需要進(jìn)行實(shí)驗(yàn)來確定其生理學(xué)的酶作用物。研究者Lemberg博士表示，目前關(guān)于菱形蛋白酶（rhomboid protease）家族的親緣關(guān)系并不能幫助我們進(jìn)行蛋白酶的相關(guān)分子處理研究，并不像當(dāng)前所研究的菱形蛋白酶，這種新型的蛋白酶主要集中于細(xì)胞的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)（ER）上。
研究者表示，如今他們揭示了ER菱形蛋白酶可以根據(jù)膜固著點(diǎn)來清除異常的蛋白質(zhì)，這種新型蛋白酶可以通過ER相關(guān)的降解途徑來清理折疊錯誤的蛋白質(zhì)，以減少錯誤蛋白對細(xì)胞的損傷。研究者的相關(guān)研究為我們在分子基礎(chǔ)上理解蛋白質(zhì)降解提供了新的思路。研究者的相關(guān)研究受到了Baden Wurttemberg的資助。
研究者發(fā)現(xiàn)這種新型的蛋白酶在細(xì)胞面臨蛋白質(zhì)折疊壓力的時候需要量急劇上升。在細(xì)胞中，蛋白質(zhì)從產(chǎn)生到折疊成正確的三維結(jié)構(gòu)，zui終來完成其功能;尤其當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)積累的時候，錯誤折疊的蛋白質(zhì)就會損傷細(xì)胞，比如常見的阿爾茲海默癥和帕金森等疾病。
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